Was ist Materie? Vom Licht zum komplexen Biomolekül

Inhalt

VB218.1 Die Welle-Teilchen-Dualität vom Licht bis hin zum Universum

VB218.2 Ist das Licht eine Welle, ein Teilchen oder was ganz anderes
VB218.2.1 Einführung
VB218.2.2 Doppelspaltexperiment - Licht als Welle
VB218.2.3 Messungen einzelner Photonen - Licht als Teilchen
VB218.2.4 Funktionsweise der Holographie
VB218.2.5 Nebelkammerexperimente oder die Umwandlung von Licht in Materie
VB218.2.5.1 e = m * c²
VB218.2.5.2 Paarbidungen in der Nebelkammer
VB218.2.5.3 Der Massendefekt im Atomkern
VB218.2.6 Quanten als bewußte Wesen

VB218.3 Atome
VB218.3.1 Atom, das Unteilbare - Atome als Kugeln
VB218.3.2 Bohrsches Atommodell: Atome sind wie eine Sonnensystem! - Kernteilchen und Elektronenbahnen
VB218.3.3 Atome als aus stehenden Wellen aufgebaute Strukturen
VB218.3.3.1 Elektronendiffraktion an Kristallgittern: Das Elektron als Welle
VB218.3.3.2 Unkonventionellere Aspekte des Wassers

VB218.4 Moleküle
VB218.4.1 Moleküle als Stäbchenmodell
VB218.4.2 Moleküle als Kalottenmodell oder Raumfüllendes Modell
VB218.4.4 Aromatische Kohlenwasserstoffe: π-Elektronenring
VB218.4.4 Wasser, Wasserstoffbrückenbindungen und Schneekristalle
VB218.4.4.1 Chemischer und atomphysikalischer Aufbau von Wasser und seinen Kristallen
VB218.4.4.2 Wasser, Wasserstoffbrückenbindungen und Schneekristalle

VB218.5 Die Komplexität biologischer Moleküle
VB218.6 Darstellungen von Proteinen
VB218.6.1 Von der Aminosäure zum Proteinkomplex
VB218.6.2 Die Aminosäuren und ihr Zusammenbau zu Polypeptiden, die Primärstruktur

VB218.6.3 Die Sekundärstruktur des Proteins und eine Einführung in die Bändermodelldarstellung der Proteine
VB218.6.3.1 Die Sekundärstruktur des Proteins
VB218.6.3.2 Alpha-Helix
VB218.6.3.3 Beta-Faltblatt
VB218.6.3.4 Beta-Schleife oder β-Schleife
VB218.6.3.5 Beta-Helix oder β-Helix
VB218.6.3.6 Random-Coil-Strukturen

VB218.6.4 Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen
VB218.6.4.1 Einführung: Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen
VB218.6.4.2 Der ATP-sensitive Kaliumkanal - ein Beispiel für einen Proteinkomplex
VB218.6.4.3
VB218.6.5 Proteinkonformation und Konformationsänderungen
VB218.6.5.1 Einführung: Proteinkonformation
VB218.6.5.2 Aktin und Myosin - Konformationsänderungen, um Bewegung zu erzeugen
VB218.6.5.3 Titin (auch Connectin) im Muskel
VB218.6.5.4 Aktin und Myosin als wesentlicher Teil des Zellskelettes
VB218.6.5.5 Aktin und Myosin in den Mikrovilli

VB218.6.6 Proteine im Gesamtzusammenhang der Zelle: Tubulin und Mikrotubuli
VB218.6.6.1 Vom Tubulin zum Mikrotubulus
VB218.6.6.2 Mikrotubuli als Teil des Zellskelettes
VB218.6.6.3 Mikrotubuli als Eisenbahnschienen der Zelle
VB218.6.6.4 Mikrotubuli in Zilien und Flagellen
VB218.6.6.4.1 Genereller Aufbau von Zilien und Flagellen
VB218.6.6.4.2 Primäre Zilien als Sinnesorgane der Zellen
VB218.6.6.4.3 Sekundäre Zilien oder Flimmerhärchen
VB218.6.6.4.4 Die Flagellen der Eukaryoten
VB218.6.6.5 Teilungsspindel in der Zellteilung
VB218.6.6.6
VB218.6.6.7 Mikrotubuli und Bewußtsein
VB218.6.
VB218.6.

VB218.7 DNA und RNA
VB218.7.1 Nucleoside, die Bausteine von DNA und RNA und der Energiestoffwechsel
VB218.7.1.1 Die Grundstrultur der Nukleobasen, Nukleoside und Nucleotide
VB218.7.1.2 Guanin, Gunanosin und seine Phosphate GDP und GTP
VB218.7.1.3 Adenin, Adenosin, ADP, ATP
VB218.7.1.4
VB218.7.1.5
VB218.7.2 Darstellungen der DNA
VB218.7.3 Verdichtungsgrade der DNA
VB218.7.3.1 Histone und Nukleosomen
VB218.7.3.2 Solenoidstruktur der DNA
VB218.7.3.3 Chromosomenterritorien im Zellkern
VB218.7.3.4 Die Flagellen der Eukaryoten

VB218. Quellen

10, 20, 30, 40., 50., 60.,70., 80., 90.,110., 120,

 
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1. Die Welle-Teilchen-Dualität vom Licht bis hin zum Universum

Diese Seite solle eine Hilfesstellung dazu sein, diese Verfälschungen bewußt zu machen.

Wir brauchen Vereinfachungen, um die wesentlichen Aspekte der Realität in unserem Kopf überhaupt unterkriegen zu können, wo diese Vereinfachungen aber Fehler produzieren, sollten wir uns das bewußt machen.

 
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2. Ist das Licht eine Welle, ein Teilchen oder was ganz anderes

2.1 Einführung

 
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2.2 Doppelspaltexperiment - Licht als Welle

Bildquelle: 8.

Bildquelle: 9.

Bildquelle: 10. Daß Wasserwellen solche Interferenzmustererzeugen wird in dem Foto sichtbar, ist aber nicht ganz so deutlich wie bei der Zeichnung.

 
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2.3 Messungen einzelner Photonen - Licht als Teilchen

2.4 Funktionsweise der Holographie

Bildquelle: 1.

Es gibt eine Reiher alternativer anordnungen, die ebenfalls holographische Bilder liefern, diese sollen hier aber nicht weiter interessieren, weil diese Variante zum Verständnis des Folgenden ausreicht.

Während ein Photo, das man in der Mitte durchschneidet, in der übriggebliebenen Hälfte genauso detailreich bleibt wie vorher, aber nur noch die Hälfte des Bildes da ist, bleibt bei einem Hologramm, dessen Informationsträger man durchschneidet, das gesamte Bild erhalten, aber es wird deutlich verschwommener, verliert also an Details.

Das Prinzip der Holographie wird nicht nur wie in der obigen Erklärung auf Licht angewandt, sondern es gibt beispielsweise auch eine akustische Holographie, die mit Schallwellen arbeitet und räumliche Klangmuster erzeugt.^3.

Die Holographie wird beispielsweise als analogie verwendet, um zu erklären, wie und warum daß ganze Universum als eine Art Hologramm zu verstehen wäre.^3.
VB212.3 Quantenverschränkung und die Welt als Hologramm

 
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2.5 Nebelkammerexperimente oder die Umwandlung von Licht in Materie

2.5.1 e = m * c²

1kg*(3*10⁸m/s)² = 9*10¹⁶(kg m²)/(s²)=9*10¹⁶ Ein Kilogramm Masse würde damit 9*10¹⁶ Joule entsprechen.

Solarkonstante: 1,39kW/(m²) (Im Vakuum im selben Abstand wie die Erde zur Sonne)

9*1016Ws*3*108m/s
------------------ = 2*1022m3
1,39*103W/(m2)

Wenn Licht in etwa so dicht vorliegt, wie es in der Erdumlaufbahn ist, würde die Menge Photonen, die einem Kilogramm entspricht also einen Würfel mit einer Kantenlänge von etwa 3*10⁴km füllen. Er wäre größer als die Erde.

 
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2.5.2 Paarbidungen in der Nebelkammer

Bild aus einer Nebelkammer am Deutschen Elektronen Synchroton (DESY), auf dem eine Elektron-Positron Paarbildung farbig markiert ist. Die grün gemalte Bahn des Photons ist im Original nicht sichtbar, sondern wurde aus den Bahnen von Elektron und Positron rekonstruiert 32.

Die Antimaterie, die zu unserer Welt gehört, befindet sich laut den Erklärungen meiner Anteile in der zugehörigen Antiwelt, daher zerstrahlt nicht unser gesamtes Universum durch den umgekehrten Vorgang zur Paarbildung.
VB139. Antiwelten

 
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2.5.3 Der Massendefekt im Atomkern

Ausgenutzt habe ich das um den Sinn des Begriffes "feinstofflich" zu erklären.
VA309. Ist Feinstoffliches materiell?

 
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2.6 Quanten als bewußte Wesen

 
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3. Atome

3.1 Atom, das Unteilbare - Atome als Kugeln

Davon abgeleitet ist die heute noch verwendete Darstellung von Molekülen als Kugeln die mit Stäbchen, die für Atombindungen stehen, verbunden sind und die Darstellungen von Kristallen als regelmäßig angeordnete Strukturen.

 
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3.2 Bohrsches Atommodell: Atome sind wie eine Sonnensystem! - Kernteilchen und Elektronenbahnen

Bildquelle: 7. Das Periodensystem der Elemente

Aus den Unterschieden in Atommassen der einzelnen Atome wurde dann abgeleitet, daß die Atome wohl doch nicht unteilbar wären, sondern aus kleineren Kügelchen aufgebaut.

Bildquelle: 11. Bohrsches Atommodell von Jod (Ordnungszahl 53)

Bildquelle: 13. Absorptionsspektrum und Emissionsspektrum von Wasserstoff: Dieselben Wellenlinien die Wasserstoff absorbiert strahlte es im angeregten Zustand auch ab, nämlich 410nm, 434nm, 486nm, 656nm

Bildquelle: 12. Im Rahmen des Bohrschen Atommodells, läßt sich die Absorption dadurch erklären, daß ein Elektron auf eine höhere Elektronenbahn angehoben und dafür die Energie des Lichtquants verbraucht wird. Derselbe Energiebetrag wird wieder frei, wenn das Elektron wieder auf eine tiefere Elektronenbahn abfällt.

Weiter ausgearbeitet wurde das Bohrsche Atommodell, indem man die Protonen und Neutronen des Atomkerns ebenfalls als kleine Kügelchen darstellte.

Bildquelle: 17. Eisenatom mit Darstellung der Protonen, Neutronen und Elektronen als kleine Kügelchen.

 
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3.3 Atome als aus stehenden Wellen aufgebaute Strukturen:

3.3.1 Elektronendiffraktion an Kristallgittern: Das Elektron als Welle

Umgekehrt leitete er davon aber auch eine Wellenlänge für materielle Teilchen ab, schreib also allen Teilchen Welleneigenschaften zu.^{37. S.20}

Clinton Joseph Davisson und Lester Halbert Germer^34. sowie George Paget Thomson und Alexander Reid^{35., 36.} wiesen zuerst nach, daß Elektronendiffraktion - Interferenzen durch Beugung am Atomgitter - auftreten, wenn man einen Elektronenstrahl durch dünne Folien aus kristallinem Material hindurchschickt. Damit war nachgewiesen, daß Elektronen Welleneigenschaften besitzen, Broglies Formel also tatsächlich für sie gilt.

 
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3.3.2 Elektronenorbitale - Wellenformeln erklären die Struktur der Materie

Bildquelle: 14. Für das einzige Elektron des Wasserstoffatoms wurden hier die Lösungen der Schrödingergleichung für verschiedene Elektronenorbitale berechnet, die die Nummern 1s, 2s, 2p, 3s, 3p and 3d tragen. Normalerweise befindet sich das Elektron im 1s Orbital, das die Form einer kleinen Kugel hat, wie oben links dargestellt. Die anderen Orbitale werden nur in angeregten Zuständen genutzt. Aus den Berechnungen der mögliche Elektronenbahnem im Wasserstoffatom läßt sich auch die Frequenz der Linien im Absorptionsspektrum und Emissionsspektrum von Wasserstoff, das oben dargestellt ist berechnen.

Ein solches Orbital stellt also eine stehende Welle dar, wie in den beiden Bildern unten für Schallschwingungen dargestellt sind. Nur breitet sich die Schwingung in den Elektronenorbitalen in alle drei Raumrichtungen aus. Es handelt sich also um eine räumliche Schwingung, nicht um eine Schwingung mit ein- oder zweidimensionaler Ausbreitungsrichtung wie unten die Schallschwingungen.

Bildquelle: 15. Stehende Wellen auf eindimensionalen schwingenden Medien, den Guitarrensaiten: Wenn man eine Guitarrensaite anzupft schwingt sie so schnell hin und her, daß die verschiedenen Positionen der saite miteinander zu verschwimmen scheinen und der Eindruck einer Form entsteht, die in der Mitte einen Bauch, den Schwingungsbauch und am Rand zwei dünne Stellen hat, die Schwingungsknoten. Die Form und aufteilung dieser Schwingungsbäuche und -knoten kann man entweder verändern in dem man die Saite an irgendeiner stelle auf einen der vielen Metallstege, die Bünde drückt, so daß nur ein Teil der Saite schwingen kann. In dem Fall schwingt nur die angezupfte Hälte der Saite. Alternativ kann man auch auf der Hälfre, bei einem drittel und so for leicht einen Finger an die Saite legen. In diesem Fall entsteht an der Stelle, wo man berührt ein Schwingungsknoten und beide Hälften der Saite schwingen. Außerführlicher wird die Schwingung von Saiten in folgendem Text beschrieben. VB201.2.1 Die Schwingung der Guitarrensaite - eine transversale Schwingung (Illustrierte Version)

Bildquelle: 16. Stehende Wellen auf zweidimensionalen schwingenden Medien Photo einer Chladnischen Klangfigur. An den Schwingungsknotenlinien bleibt der Sand liegen an den Schwingungsbäuschen wird er durch die Schingungen wegvibriert. Ausführlicher wird das Thema zweidimensionela schwingende Körper in folgendem Text beschrieben: VB20121.2.3 Chladnische Klangfiguren und was man daraus über Musikinstrumente lernen kann (Illustrierte Version)

 
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4. Moleküle

4.1 Moleküle als Stäbchenmodell

Daß man das so macht, liegt daran, daß weder das Bohrsche Atommodell noch das Orbitalmodell besonders hilfreich sind, wenn man komplexe Moleküle darstellen will, weil wir, wenn wir so viele Details einzeichnen, schlicht den Überblick verlieren.

Bildquelle: 5. Kristallstruktur von Bergkristall als Stäbchenmodell, es handelt sich hierbei um Siliziumdioxid (SiO2), Sauerstoff ist gelb, Silizium rot dargestellt. Es ist erkennbar wie die Form des Kristalls entsteht.

Bildquelle: 6. Bergkristall

4.2 Moleküle als Kalottenmodell oder Raumfüllendes Modell

Robert B. Corey und Linus Pauling entwickelten 1952 das Kalottenmodell, um anschauliche räumliche Molekülmodelle zum Zusammenstecken bauen zu können^25., nachdem er die Steckverbindung dazu optimiert hatte^33., kündigte Walter L. Koltun 1965 an, daß die Modellbausteine bald käuflich zu erwerben sein werden.^27.

Die Form der Einzelteile beruht auf festgestellten Atomabständen in Kristallgittern, die sich beispielsweise aus der Untersuchung durch Diffraktion an Kristallgittern in Rönthgenuntersuchungen nachweisen ließen^{38., 39.}. Diese Abstände werden zur Berechnung der van der Waals radii und Bindungslängen herangezogen. Die einzelenen Atommodelle sind so konzipiert, daß ser gesamte Raum zwischen zwei Atomkernen ausgefüllt ist, also das Atom samt Atomhülle als Kugel dargestellt wird, die da abgeschnitten ist, wo sich ein anderes Atom daran binden könnte. ^{24., 25., 27.}

Bildquelle: 134. Raumfüllendes Modell oder Kalottenmodell von LSD

 
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4.3 Aromatische Kohlenwasserstoffe: π-Elektronenring

Bildquelle: 4. Verschiedene Darstellungen des Benzens: Zuerst war nur bekannt, daß Benzen aus Kohlenstoff und Wasserstoff besteht und von beiden Stoffen gleich viele Atome enthält, daher die Summenformel CH Etwas später fand man heraus, daß Benzen von beiden Substanzen 6 Atome enthält Darstellung von Benzen mit abwechselnd einer Doppel- und einer Einzel-Bindung Darstellung von Benzen mit eingetragener Bindungslänge und Bindungswinkel Orbital-Darstellung der Kekulé-Structur, in der alle sechs Bindungen gleichwertig sind. die Darstellung gibt die reale Situation nicht korrekt wieder. Orbital-Darstellung als pz-Atomorbitale Orbital-Darstellung - die pz-Atomorbitale sind zu einem π-Elektronenring verschmolzen, bei dem die exakte Position der einzelnen Bindungen nicht bestimmbar ist. Daraus abgeleitete Darstellung als Sechseck mit Ring in der Mitte, der den π-Elektronenring repräsentieren soll. Stattdessen wird manchmal auch eine gestrichelte Linie verwendet.

4.4 Wasser, Wasserstoffbrückenbindungen und Schneekristalle

4.4.1 Chemischer und atomphysikalischer Aufbau von Wasser und seinen Kristallen

Bildquelle: 68. räumlicher Aufbau eines H2O-Moleküls. Die freien Elektronenpaare des Sauerstoffatoms bilden zusammen mit den H-Atomen ein Tetraeder. Hieraus ergibt sich, warum das Wassermolekül nicht linear aufgebaut ist sondern etwas gebogen.		Bildquelle: 69. Der Bindungswinkel zwichen den beiden Bindungen der Wasserstoffmoleküle beträgt, 104,45°, die Bindungslänge 95,84pm. Da das Sauerstoffatom die Elektronen etwas stärker anzieht als die Wasserstoffatome ist das Wassermolekül auf der Sauerstoffseite schwach negativ gelasten auf der Seite der Wasserstoffatome ist es schwach positiv geladen.

Bildquelle: 70. Diese Ladung, die deutlich schwächer ist als die negative Ladung eines einzelnen Elektrons, führt dazu daß sich im flüssigen Wasser sogenannte Wasserstoffbrückenbindungen (gepünktelte Linien) ausbilden, die schwächer sind als normale Atombindungen, aber doch bewirken, daß das Wasser früher vom gasförmigen in den flüssigen Zustand übergeht als die meisten Gase.

Bildquelle: 71. Die Wasserstoffbrückenbindungen (grau) sind auch für die Kristallstruktur von Eis verantwortlich.

Bildquelle: 72. Wenn man die Kristallstruktur etwas dreht, wird deutlich, woher die sechseckige Grundstruktur der Schneekristalle kommt.

Dieses Wissen erklärt die grundsätzliche Form von Schneeflocken, jedoch nicht, warum die einzelne Schneeflocke genau so aussieht, wie sie aussieht.

Bildquelle: 73. Photomontage aus Schneeflockenfotos von Wilson Bentley (1865-1931).

Wilson Bentley (1865-1931) wurde dafür bekannt, daß er Schneeflockenfotos machte. Von ihm stammt auch die Aussage, daß keine zwei Schneeflocken gleich aussähen. Während man sich sicherlich endlos darüber streiten kann, wie ähnlich sich zwei Schneeflocken sehen müssen, damit man sie als gleich bezeichnen kann, ist offensichtlich, daß sie ausgesprochen unterschiedlich aussehen können.

 
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4.4.2 Unkonventionellere Aspekte des Wassers

• Der Herkunft des Wassers - ob es beispielsweise aus Heilquellen, Gebieten mit erheblicher Wasserverschmutzung, sauberen Gegenden stammt
• Nachfolgender Behandlung mit Musik, durch Destillation etc.
• körperliche und psychische Verfassung der Menschen, die mit dem Wasser umgehen

Manchmal habe ich den Eindruck, es läge daran, daß das Thema "Iiii!" wäre, manchmal daß es zu kompliziert ist - schließlich bedeuten so viele Einflußfaktoren auch, daß man schwer trennen kann, was genau woher kommt. Jedenfalls kam diese Forschung von Emoto nicht wirklich in der Mainstream-Forschung an.

Daß aber Informationen in Materie auf eine Weise gespeichert werden, die anhand seiner Chemie nicht zu verstehen ist, ist auch aus einer anderen Richtung bekannt, nämlich aus der Homöopathie.
VA193. Homöopathie: Kann eine homöopathische Behandlung helfen, obwohl homöopathische Potenzen keinen Wirkstoff enthalten?

Bildquelle: 74.

 
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5. Die Komplexität biologischer Moleküle

Meine jetzige Beschäftigung mit dem Thema paßt in dieses Bild: Bei der Beschäftigung mit diesen Biomolekülen hatte ich den Eindruck, es mit faszinierenden kleinen Maschinchen zu tun zu haben, die wie winzige technische Geräte funktionieren und in denen jedes einzelne Atom eine bestimmte Funktion hat. Das könnte einem in Bezug auf das Thema Nanobots zu denken geben...
VB216. Gibt es Nanobots, mit denen die Geheimgesellschaften die Menschheit manipulieren?

 
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6. Darstellungen von Proteinen

6.1 Von der Aminosäure zum Proteinkomplex

• Primärstruktur: Reihenfolge der Aminosäuren
• Sekundärstruktur: Zusammensetzung des Proteins aus besonders häufig auftretenden Motiven für die räumliche Anordnung der Aminosäuren
• Tertiärstruktur: Anordnung der Sekundärstrukturen zu komplexen dreidimensionalen Formen
• Quartärstruktur: Zusammensetzung eines größeren Komplexes aus mehreren in ihrer Tertiärstruktur gefalteten Proteinen

 
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6.2 Die Aminosäuren und ihr Zusammenbau zu Polypeptiden, die Primärstruktur

Bildquelle: Stäbchenmodell der Aminosäuren. Die blauen Kugeln mit dem H stehen für Wasserstoffatome Die violette Kugel mit dem N steht für Stickstoff Die grauen Kugeln mit dem C stehen für Kohlenstoffatome Die roten Kugeln mit dem O stehen für Sauerstoff Die grauen striche entsprechen Atombindungen Das R steht für den Rest, der die verschiedenen Aminosäuren voneinander unterscheidet.

Proteine, umgangssprachlich Eiweiße sind biologische Makromoleküle, die sich aus langen Ketten von nur 20 verschiedenen Aminosäuren zusammensetzen, obwohl natürlich weitaus mehr unterschiedliche Aminosäuren vorstellbar wären.

Bildquelle: 44. Strukturformeln der 20 Aminosäuren ohne Angabe der räumlichen Anordnung der Atome im Molekül. Das OH rechts entspricht im oberen Bild der roten Kugel rechts oben mit dem O an der eine kleinere blaue Kugel mit dem H hängt. Es wird bei der Peptidibindung abgespalten. Das O rechts oben, das mit einem Doppelstrich verbunden ist, entspricht in der obigen Darstellung der roten Kugel rechts unten, die ebenfalls mit einem Doppelstrich verbunden ist Um Arbeit zu sparen wurde das Kohlenstoffatom nicht durch ein C dargestellt, sondern überal wo mehrere Linien zusammentreffen, ohne daß da ein Buchstabe steht, gehört in ausführlicheren Darstellungen ein C hin, wie im Stäbchenmodell oben durch die graue Kugel mit dem C dargestellt. Da NH2 unten entspricht im Stäbchenmodell oben der violetten Kugel mit dem N (Stickstoff), an der zwei blaue Kugeln mit einem H (Wasserstoff) dranhängen. Das eine Wasserstoffatom wird bei der Peptidbindung abgespalten. Die Blaue Kugel mit dem H für ein Wasserstoffatom, die am Stäbchenmodell an der grauen Kugel mit dem C für Kohlenstoff hängt, wurde in dieser Darstellung jeweils weggelassen, weil ein Kohlenstoffatom immer vier Atombindungen hat und man sich deshalb denken kann, daß dort ein Wasserstoffatom sein muß. Der oben mit R bezeichnete Rest ist in dieser Darstellung jedesmal der Teil der links von dem NH2 unten kommt. Rot: vollständiger Name der Aminosäure Blau: Drei-Buchstaben-Kürzel der Aminosäure Schwarz: Einbuchstabencode

Diese Aminosäuren werden an der Stelle wo jeweils NH₂ steht mit der Stelle wo rechts OH steht einer anderen Aminosäure verbunden, indem Wasser H₂O abgespalten wird so daß durch diese Peptidbindung genannte Bindung eine Polypeptidkette entsteht.

Bildquelle: 46. Kette aus 4 Aminosäuren, die Bindung zwischen zwei Aminosäuren wurde von mir rot markiert und ist die Stelle, wo das Wasser - beziehungesweise eine OH-Gruppe auf der einen und ein Wasserstoff (H) auf der anderen Seite - abgespalten und durch eine Atombindung ersetzt wurde.

Typische Polypeptide bestehen nicht nur aus vier Aminosäuren wie oben sondern meist aus 100 bis 300 Aminosäuren. Die Reihenfolge der Aminosäuren in einem Polypeptid ist ihre Primärstruktur.

 
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6.3 Die Sekundärstruktur des Proteins und eine Einführung in die Bändermodelldarstellung der Proteine

6.3.1 Die Sekundärstruktur des Proteins

 
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6.3.2 Alpha-Helix oder α-Helix

Bildquelle: 47. Alpha Helix Die blau eingezeichnete Spirale ist, wie eine solche Alpha-Helix im Bändermodell dargestellt wird. Wie die Aminosäuren in dieser Helixstruktur angeordnet sind ist in diese Struktur eingezeichnet, wobei der Rest durch das R im grünen Kreis symbolisiert wird.

Bildquelle: 48. Bändermodell von Interferon alpha-2, einem Protein mit 5 Alpha-Helices. Es spielt bei der Abwehr von Viren und Bakterien eine Rolle. Um trotz der verdeckten Stellen deutlich zu machen, in welcher Reihenfolge die einzelnen Teile der Polypeptidkette zusammenhängen, wurde das Bändermodell des Polypeptids in der Reihenfolge der Regenbogenfarben angefärbt.

Bildquelle: 119. Struktur eines G-Protein-gekoppelten Rezeptors - Transmembrandomänen in einer Reihe in die Membran gezeichnet

Wenn die genaue räumliche Struktur eines Proteins bekannt ist, man aber nicht alle Einzelheiten darstellen will, verwendet man häufig eine Darstellung mit räumlich angeordnenten Zylindern für die α-Helices.

Bildquelle: 132. Um die Lichtaktivierung des Rhodopsins und das Recycling von Retinal darzustellen, wurde hier der G-Protein gekoppelter Rezeptor Rhodopsin in einer räumlichen Zylinderdarstellung abgebildet. Während die Form der einzelnen α-Helices nur sehr schematisch dargestellt ist, ist gezeigt, daß sich das Retinol bei der Lichtaktivierung streckt und die einzelenen Helices dadurch auseinanderschiebt. Die genauere Erklärung findet sich hier: O7.19.2.2.3.2.2 Rhodopsin und Retinal - ein G-Protein gekoppelter Rezeptor, der Licht erkennen kann

 
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6.3.3 Beta-Faltblatt oder β-Faltblatt

Bildquelle: 49. Antiparalleles Beta-Faltblatt: Durch Wasserstoffbrückenbindungen (gestrichelte Linien) zwischen dem Sauerstoff (rot) und dem an den Stickstuff gebundenen Wasserstoff (blau) wird die Struktur des Beta-Faltblattes zusammengehalten Im Bändermodell wird das antiparallele Beta-Faltblatt durch zwei entgegengesetzt gerichtete Pfeile dargestellt

Bildquelle: 52.

Bildquelle: 50. Paralleles Beta-Faltblatt: Durch Wasserstoffbrückenbindungen (gestrichelte Linien) zwischen dem Sauerstoff (rot) und dem an den Stickstuff gebundenen Wasserstoff (blau) wird die Struktur des Beta-Faltblattes zusammengehalten Im Bändermodell wird das parallele Beta-Faltblatt durch zwei gleich gerichtete Pfeile dargestellt

Bildquelle: 53.

Bildquelle: 51. Antiparalleles Beta-Faltblatt: Als Faltblatt wird das Beta-Faltblatt bezeichnet, weil es nicht flach ist wie die beiden oberen Zeichnungen nahelegen würden, sondern so gefaltet ist, daß der eine Rest nach oben, der nächste aber nach unten raussteht.

Bildquelle: 54. Sowohl das parallele als auch das antiparallele Beta-Faltblatt kann zu größeren Flächen zusammengesetzt werden, die dann durch entsprechend mehr Pfeile dargestellt werden

Bildquelle: 55. Ein Beispiel für ein Protein mit mehreren antiparallelen Beta-Faltblättern ist das grün fluoreszierende Protein (Green Fluorescent Protein, kurz: GFP) der Qualle Aequorea victoria, das beispielsweise in der Mikroskopie verwendet wird, um mit Antikörperfärbungen mikroskopische Strukturen gezielt zu markieren und sichtbar zu machen, wo sie zu finden sind.56. VA83.3.4.1 Das Grün Fluoreszierende Protein (GFP) - Auslöser einer Revolution in der Fluoreszensmikroskopie

Beim AcrAB-TolC-Effluxpumpensystem von Escherichia coli enthält das äußere Membranprotein TolC ein β-Fass.
VB198.3.3.2 Das AcrAB-TolC-Effluxpumpensystem von Escherichia coli

 
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6.3.4 Beta-Schleife oder β-Schleife

Bildquelle: 57. β-Schleife

Die β-Schleife hat keine besondere Darstellung im Bändermodell, sondern wird nur als eine Art gebogener Draht dargestellt.

Bildquelle: 52. Bei der hier dargestellten Kurve im antiparallelen Beta-Faltblatt könnte es sich um eine β-Schleife handeln, muß es aber nicht.

 
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6.3.5 Beta-Helix oder β-Helix

Bildquelle: 58. Bändermodell eines Frostschutzproteins aus (Choristoneura fumiferana). Drei Seitenflächen der Spirale werden durch parallele Beta-Faltblattstrukturen gebildet. Die Moleküle setzen sich auf die Stellen, wo sich Eis zu bilden beginnt und verhindern so, daß die Eiskristalle auf eine nennenswerte Größe anwachsen können.138.

Bildquelle: 135. Puppe und Falter von Choristoneura fumiferana auf einer Fichtenart (Picea sp.). Es handelt sich um eine nordamerikanische Schmetterlingsart aus der Familie der Wickler (Tortricidae).

Bildquelle: 136. Eier von Choristoneura fumiferana. Die Raupen schlüpfen noch im Herbst und verstecken sich unter der Borke oder an anderen geschützten Stellen auf dem Wirtsbaum. Sie können mit Hilfe des Frostschutzproteins sehr tiefe Temperaturen bis zu minus 30 Grad Celsius überleben138., wenn es aber zu lange kalt ist, verhungern sie.

Bildquelle: 137. Ältere Raupe von Choristoneura fumiferana, wie sie im Sommer zu sehen sind. Sie fressen gewöhnlich an Balsam-Tanne (Abies balsamea), der Weiß-Fichte (Picea glauca) und der Amerikanischen Rot-Fichte (Picea rubens)

Bildquelle: 59. Bändermodell eines Frostschutzproteins des Mehlkäfers (Tenebrio molitor) in zwei verschiedenen Ansichten. Eine Seitenfläche der Spirale wird durch parallele Beta-Faltblattstrukturen gebildet.

 
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6.3.6 Random-Coil-Strukturen

Bildquelle: 60. N-Cadherin (neuronales Cadherin) der Maus (Mus musculus). Es stimuliert über Zell-Zell-Kontakte die Migration und Invasion von Zellen und spielt damit eine bedeutende Rolle in der Embryonalentwicklung. Neben antiparallelen Beta-Faltblättern (blaue Pfeile) und dem Ansatz einer Alpha-Helix (rot) enthält das Protein auch viele Random-Coil-Strukturen (violett).

 
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6.4 Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen

6.4.1 Einführung: Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen

Viele Proteine sind komplex zusammengesetzte Strukturen aus mehreren in ihrer Tertiärstruktur gefalteten Polypeptidketten, sogenannte Proteinkomplexe. Wie sich ein solcher Proteinkomplex aus seinen Einzelteilen zusammenpuzzlet, beschreibt die Quartärstruktur eines Proteins.

 
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6.4.2 Der ATP-sensitive Kaliumkanal - ein Beispiel für einen Proteinkomplex

Bildquelle: 61.1 ATP-sensitiver Kaliumkanal des Goldhamsters (Mesocricetus auratus) (A) Mit Kryoelektronenmikroskopie (Kryo-EM) hergestellte Dichtekarte einer Seitenansicht des Kanalskomplexes mit einer Auflösung von 5.8 Å. blau: die 4 Kir6.2 Untereinheiten orange: TMD0 von SUR1 lavendel: L0 von SUR1 grün: TMD1/NBD1 von SUR1 gelb: TMD2/NBD2 von SUR1 graue Streifen: Grenzen der doppelipidschicht der Zellmembran (B) Ansicht des Kanals aus dem Zellinneren Richtung Zellmembran (C and D) Schnitte durch (A) die genaue Position der Schnitte ist dort angegeben (E) Bändermodell von SUR1 and Kir6.2 - um das Innere nicht zu verdecken, sind nur zwei der SUR1-Einheiten dargestellt (F) Blick auf das Bändermodell von außen auf die Zelle

Bildquelle: 61.2 Der blau dargestellte Innenteil Kir6.2 des ATP-sensitiven Kaliumkanals ist hier noch einmal einzeln zu sehen. Diese Form hat der Kanal, da er verschlossen ist, da viel Glibenclamid (GBC - ein Antidiabetikum, das die ATP-sensitiver Kaliumkanäle verschließt) und Adenosintriphosphat (ATP) vorhanden war. (A) Mit Kryoelektronenmikroskopie (Kryo-EM) hergestellte Dichtekarte einer Seitenansicht von Kir6.2 mit einer Auflösung von 5.1 Å. (B) Aus dieser Darstellung wurden M1 und M2 herausgegriffen und einzeln dargestellt. Identifizierbare Seitenketten sind beschriftet, wobei der Buchstabe für die Bezeichnung der Aminosäure im Einbuchstabencode steht, während die Nummer für die Position innerhalb der Peptidkette steht. (C) senkrechter Schnitt durch die Mitte von Kir6.2, der Weg den die Ionen nehmen ist beschriftet. (D) blau: Blick auf die Struktur, die in (C) als "inner helix gate" bezeichnet ist, beim Blick in die Pore von außerhalb der Zelle. Zum Vergleich sind die entsprechenden Strukturen zweier G-Protein-aktivierter Kaliumkanäle eingezeichnet: gelb: Kir3.2 apo (PDB ID: 3SYO) - geschlossener Kanal rot: Kir3.2-R201A+PIP2 (PDB ID: 3SYQ) - offener Kanal Kir3.2 ist eine Abkürzung für G protein-activated inward rectifier potassium channel 2. Die Öffnung des blauen Moleküls ist noch schmaler als die des geschlossenen gelben, daher ist der Kanal offensichtlich geschlossen. (E) Blick auf die Struktur, die in (C) als "G-loop gate" bezeichnet ist (blau) Zum Vergleich sind wieder in denselben Farben die entsprechenden Strukturen der beiden G-Protein-aktiviertern Kaliumkanäle Kir3.2 (3SYO und 3SYQ) eingezeichnet.

Bildquelle: 61.3 Der in denselben Farben wie oben dargestellte Außenteil SUR1 des ATP-sensitiven Kaliumkanals ist hier noch einmal einzeln zu sehen. Dieser Kanal gehört zu den ABC-Transportern, öffnet bei Aktivierung mit ATP aber nur den Kaliumkanal, während viele andere ABC-Transporter Biomoleküle von erheblicher Größe aus der Zelle exportieren. (A) SUR1 - Links zeigt TMD1/NBD1 (grün) nach vorne und TMD2/NBD2 (gelb) nach hinten. (B) Schnitt durch SUR1, der die relative Orientierung der 17 TM Helices und eine Helix von L0 zeigt. (C) Vergleich der nach innen gerichtete Strukturen von TMD1/NBD1 und TMD2/NBD2 (gelb) bei verschiedenen Tierarten. violett: TMD1/NBD1 von Caenorhabditis elegans Pgp (PDB code 4 F4C) rot: TMD1/NBD1 der Maus (Mus musculus) Pgp (4 M1M) grün: TMD1/NBD1 des Goldhamster (Mesocricetus auratus) Das Molekül des Hamsters ist vergleichsweise stark verdreht.

Mäuse und Goldhamster kennen wir alle und sie sind als höhere Säugetiere (Eutheria) vergleichsweise nahe mit dem Menschen verwandt. Wie weit dieses Typ Kanalprotein im Tierreich verbreitet ist, wird deutlich, wenn wir bedenken, daß eines der drei Beispiele für Varianten des Kanals von einem Fadenwurm (Nematoda) stammt.

Bildquelle: 61.6 Der etwa 1mm lange Fadenwurm Caenorhabditis elegans unter dem Lichtmikroskop

Noch weiter verbreitet ist ein Bauteil dieses Kanals, die ABC-Kasette, die schon als Bauteil von Kanalproteinen in Bakterien auftritt. So hat das Typ-I-Sekretion-System (T1SS) in der Zytoplasmamenbran der Gramnegativen Bakterien einen ABC-Transporter.
VB198.3.3.2 RTX-Proteine und das Typ-I-Sekretion-System (T1SS)

Die weiteren Untersuchungen beschäftigen sich mit der Funktion des ATP-sensitiven Kaliumkanals in den B-Zellen der Langerhansschen Inseln des Pankreas. Die Autoren wollen herausfinden, warum das zu den Sulfonylharnstoffen gehörende Glibenclamid den ATP-sensitiven Kaliumkanal verschließt und auf diesem Wege eine Insulinaussschüttung bewirkt.

Bildquelle: 64. Funktion des ATP-sensitiven Kaliumkanals in den B-Zellen der Langerhansschen Inseln des Pankreas. Durch den Glucose-Transporter 2 (GLUT2, beige, im linken Rand der Zelle) gelangt Glukose (rote Sechsecke) in die Zelle und wird durch Glukokinase zu Glukose-6-Phosphat umgewandelt. Durch den Krebs-Zyklus (grüner Kreis) in den Mitochondrien wird diese Energie verwendet, um aus ADP ATP (rote Sterne) herzustellen. Das ATP verschließt den ATP-sensitiven Kaliumkanal (oben, grün), so daß sich K+-Ionen in der Zelle ansammeln und die Zelle depolarisieren. Dies öffnet den spannungsgesteuerten Kalziumkanal (beige, im rechten Rand der Zelle), so daß Ca2+-Ionen (graue Punkte) in die Zelle einströmen, die wiederum bewirken daß die mit Insulin (orangene Punkte) gefüllten Vesikel (graue Kreise) Insulin aus der Zelle ausschütten.

Bildquelle: Noch einmal das Bändermodell des ATP-sensitiven Kaliumkanals

Bildquelle: 61.5 Eine vereinfachte Darstellung des ATP-sensitiven Kaliumkanals in grob denselben Farben wie oben sähe so aus

Die Autoren haben in ihrer Darstellung der Funktionsweise des Kanals geänderte Farben verwendet und eine Hälfte des äußeren Teils weggelassen.

Bildquelle: 61.4 Funktionsweise des ATP-sensitiven Kaliumkanals PIP2 = Phosphatidylinositol-4,5-Bisphosphat - öffnet den Kanal, wenn es daran gebunden ist ATP = Adenosintriphosphat - dient als Zwischenspeicher für chemische Energie, wenn Phosphat abgespalten wird entsteht ADP, Adenosindiphosphat, der energiearme Zustand des Moleküls. Hier wird die Energie der Umwandlung von ATP zu ADP verwendet, um PIP2 abzuspalten und den Kanal zu schließen GBC = Glibenclamid - ein Antidiabetikum, das die ATP-sensitiven Kaliumkanäle verschließt, indem es die Konformation (=räumliche Anordnung) des Kanals ändert, so daß PIP2 nicht mehr daran binden kann

 
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6.5 Proteinkonformation und Konformationsänderungen

6.5.1 Einführung: Proteinkonformation

Die Öffnung des ATP-sensitiven Kaliumkanals stellt eine solche Konformationsänderung dar, das heißt der Kanal wird tatsächlich breiter, so daß innen mehr durchpaßt, wenn er geöffnet wird. ein weiteres Beispiel für ein kanalprotein, wo die Proteinkonformation ine Rolle für die Funktion eines proteins spielt behandele ich beim Das AcrAB-TolC-Effluxpumpensystem von Escherichia coli.
VB198.3.3.2 Das AcrAB-TolC-Effluxpumpensystem von Escherichia coli

 
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6.5.2 Aktin und Myosin im Muskel

6.5.2.1 Aktin und Myosin im Muskel - Konformationsänderungen um Bewegung zu erzeugen

Bildquelle: 101. Myosinköpfchen

Bildquelle: 80. Querbrückenzyklus Phase 1 - Myosin (gelb) verbindet sich mit Aktin (rosa) unter Aufnahme von Ca++-Ionen. Der angedeutete Winkel beträgt etwa 90°.

Bildquelle: 81. Querbrückenzyklus Phase 2 - Myosinköpfchen (gelb) kippen und gleiten so am Aktin vorbei (rosa). ATP wird dabei zu ADP und Phosphor verstoffwechselt. Der angedeutete Winkel beträgt etwa 50°.

Bildquelle: 82. Querbrückenzyklus Phase 3 - Myosinköpfchen (gelb) lösen sich unter Aufnahme von ATP vom Aktin (rosa).

Bildquelle: 83. Querbrückenzyklus Phase 4 - Myosin (gelb) in Ruhezustand. Aktin (rosa).

Bildquelle: 99. Sarkomer Rot, Z: Die Z-Scheiben ("Zwischen"-Scheiben, auch Z-Streifen oder Z-Linien genannt), welche mit den relativ dünnen und daher helleren Aktinfilamenten verbunden sind, begrenzen das Sarkomer an seinen Enden. Rot, Mf: Myosinfilament, die Köpfchen, die sich bewegen können, sind als rote Knubbel angedeutet. Braun: Titin ist ein elastisches Protein, das das Aktin-Fliament gestreckt hält und an der Z-Scheiben verankert. Es trägt aber beim Zusammenziehen des Muskels auch selber zur Muskelkraft bei.100. Blau: Aktin Gelber Punkt: CapZ Ein Protein das Aktin am Ende stabilisiert und an der Z-Scheibe verankert. A A-Band -der dunkle Bereich des Sarkomers H H-Band - der schmale helle doppelstreifen im dunklen Band I I-Band - der breite helle Streifen, in dessen Mitte die schmalen, dunklen, hier rot eingezeichneten Z-Scheiben liegen 1) Das Sarkomer, wenn der Muskel gestreckt ist 2) Das Sarkomer wenn der Muskel angespannt ist. Titin (braun) hat sich zusammengefaltet - eine Konformationsänderung - und dadurch deutlich verkürzt. Dadurch sind I-band und H-Band deutlich kürzer geworden

Bildquelle: 97. Eine elektronenmikroskopische Aufnahme eines quergestreiften Muskels. Der etwas dunklere Streifen ist das A-Band, das oben mit A gekennzeichnet ist. Es hat einen hellen Doppelstrich in der Mitte, der H-Band heißt. Die helleren Streifen heißen I-Band und haben die schwarz erscheinenden Z-Scheiben in der Mitte. Die dunklen Strukturen, die paarweise auf beiden Seiten der Z-Scheiben liegen, sind Mitochondrien, die die Energie für die Arbeit der Muskeln zur Verfügung stellen. VB216.5.3 Was ist der erfolgreichste Parasit? - Mitochondrien und Blattgrünkörperchen

Bildquelle: 98. Lichtmikroskopischer Längsschnitt quergestreifter Muskelzellen (auch: Muskelfasern) bei starker Vergrößerung (Hämatoxylin-Eosin-Färbung, Interferenzkontrast).

Die Muskelfasern sind mehrkernige Zellen, die entstehen, indem viele einzelne Muskelzellen miteinander verschmelzen.

Bildquelle: 107. Wenn man Muskelfasern in deutlich geringerer Auflösung betrachtet, sieht man daß jede dieser Fasern viele Zellkerne hat, die sich an den Rändern der Zellen befinden. Bei der orangenen Struktur handelt es sich um eine Muskelfascie, die verschiedene Teile des Muskels voneinander abgrenzt, die rosa Ovale darin sind quer geschnittene Adern.

 
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6.5.2.2 Titin (auch Connectin) im Muskel

Bildquelle: 104. Immunoglobulin-ähnliche Domänen von Titin

Bildquelle: 102.1 a - Lage von Titin im Sarkomer b - aneinandergereihte Immunoglobulin-Domänen c - Lage der Disulphidbrücken in den Immunoglobulin-Domänen

 
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6.5.3 Aktin und Myosin als wesentlicher Teil des Zellskelettes

Aktin bildet einen wesentlichen Teil des Zellskelettes.

Bildquelle: 85. Aktinfilamente in einer Zelle. Die blau dargestellten Filamente sind am weitesten vorne, dann kommen von vorne nach hinten grün, gelb, orange und rot.

 
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6.5.4 Aktin und Myosin in den Mikrovilli

Bildquelle: 84.1 Aktinbündel in den Mikrovilli Beige: Aktinfilamente Magenta: Calmodulin Grün: Myosin Braun: Villin Blau: Fimbrin

Bildquelle: 87. Transmissionselektronenmikroskopsiches Bild von Mikrovilli im menschlichen Dünndarmabschnitt Jejunum

Bildquelle: 86. Darmschleimhautzellen, an deren oberen Rand Mikrovilli zu erkennen sind Weitere Details zum Darm, siehe: VB196. Das Verdauungssystem von Mensch und Tier

 
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6.5.4 Aktin in der Phagozytose

 
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6.5.5 Aktin und Scheinfüßchen

 
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6.6 Proteine im Gesamtzusammenhang der Zelle: Tubulin und Mikrotubuli

6.6.1 Vom Tubulin zum Mikrotubulus

Bildquelle: 75. Tubulin-Dimer aus α-Tubulin und β-Tubulin vom Rind (Bos taurus)

Bildquelle: 76. Aus α-Tubulin (hier vereinfacht als blaue Kugeln) und β-Tubulin (rote Kugeln) setzen sich Protofilamente zusammen, von denen 13 zusammen einen Mikrotubulus ergeben.

 
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6.6.2 Mikrotubuli als Teil des Zellskelettes

Bildquelle: 79. Endothelzellen aus der Inneren Wand (Endothel) von Lungenarterien des Rindes unter dem Mikroskop. Die Zellkerne sind mit DAPI blau markiert. Die Mikrotubuli wurden über einen Antikörper grün markiert. Mit rot fluoreszierendem Phalloidin wurden die Aktinfilamente markiert. VA83.3.4 Flurenzmikroskopie mit Techniken, um gezielt das Gesuchte anzufärben

 
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6.6.3 Mikrotubuli als Eisenbahnschienen der Zelle

Bildquelle: 77. Bändermodell von Kinesin auf Tubulin - erkennbar ist, daß die violett und blau dargestellten Tubulinmoleküle durch Kugeln gar nicht so schlecht dargestellt sind und die beiden Füßchen vom Kinesin (rot) tatsächlich ähnlich wie unten dargstellt aussehen.

Bildquelle: 78. Das Motortprotein Kinesin-1 (z. B. KIF5A) bewegt sich entlang eines Mikrotubulus, wobei die einzelnen Köpfe abwechselnd am beta-Tubulin binden. Die gelbe Blase soll das darstellen, was durch den Motor transportiert wird, beispielsweise könnte es ein Bläschen (Vesikel) mit Stoffen sein, die in der Synapse gebraucht werden.

 
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6.6.4 Mikrotubuli in Zilien und Flagellen

6.6.4.1 Genereller Aufbau von Zilien und Flagellen

Als Zilie oder Cilium (lat. cilium ‚Wimper‘, Mehrzahl: cilia) bezeichnet man eine besondere Form des Zellfortsatzes bei Zellen von eukaryotischen Organismen. Es existieren zwei Varianten. Einmal Sekundäre Zilien oder Flimmerhärchen, die wie Flagellen aufgebaut sind und meist beweglich sind (Bauplan 9x2+2). Daneben gibt es auch meist unbewegliche primäre Zilien, in deren Axonemstruktur das mittlere Mikrotubulipaar fehlt (Bauplan 9x2+0). Die primären Zilien haben einerseits mit Sinneswahrnehmungen zu tun, andererseits spielen sie über Zell-zu-Zell-Signale eine wesentliche Rolle in der Embryonalentwicklung.^115.

Der Aufbau einer Zilie oder Flagelle beginnt, indem sich ein membranumhüllte Vesikel an die distalen Anghängsel (engl: distal appendages, DAPs) an einem Ende der Mutterzentriole anlagern und dort miteinander verschmelzen, so daß sie dort eine Art Kappe bilden. Die distalen Anhängsel verbinden sich durch die Transitionsfasern mit der Plasmamembran der Zelle und innerhalb dieses so abgegrenzten Bereiches der Membran verschmilzt die Kappe mit der Zellmembran und bilden so den Anfang der Zilienmenbran. Nach und nach werden weitere membranumhüllte Vesikel ergänzt um die so neu entstandene Membran der entstehenden Zilie zu erweitern, so daß sie ausreichend Platz für die wachsende Axonemstruktur bietet. Die so an der Plasmamembran angelagerten Mutterzentriole nennt man den Basalkörper der Zilie. Der Basalkörper besteht aus Mutter- und Tochterzentriolen und enthält auch diverse andere Proteine, von denen viele noch nicht bekannt sind. Zentriolen bestehen aus 9 Gruppen von drei aneinandergelagerten Mikrotubuli (Bauplan 9x3+0). An jeweils zwei dieser drei Mikrotubuli werden innerhalb der Zilienmembran die Axoneme angebaut, die das Rückrat der Mikrotubuli bilden. ^{116., 118.}

Bildquelle: 116.1

Am Hals der Zilie bildet sich die Transitionszone aus. Dies beginnt bereits, während sich die Zentriole an die Zellwand anlagert, indem sie sich dort mit den sogenannten Transitionsfasern verankert. Daran schließt sich ein Band aus Parallelsträngen an, das durch Y-Förmige Verbindungsstücke mit den Axonemen verbunden ist. Diese so aufgebaute Transitionszone dient dazu die Zilienmembran so von der Zellmembran abzugrenzen, daß ihr Zusammensetzung unabhängig von dieser kontrolliert werden kann. Sie fungiert auch als Grenze, an der entschieden wird, welche Stoffe aus dem Zellplasma in das Plasma der Zilie transportiert werden und welche nicht.^116.

Sehr kleine Proteine können durch die Transitionszone hindurchdiffundieren. Größere können auf unterschiedliche Weise durch die Grenzzone hindurchgeschleust werden. Proteine die an den Motor für den intraflagellaren Transport, das heterotrimere Kinesin II (aus Kif3a, Kif3b, and Kap) gebunden werden, können die Grenzzone passieren. Dies wird durch ciliare Lokalisationssequenzen (englisch: ciliary localization sequences, CLSs) gesteuert, die anzeigen, welche Stoffe für die Zilie bestimmt sind. Mit diesen Signalen werden beispielsweise die für die Zilie bestimmten G-Protein-gekoppelten-Rezeptoren (GPCRs) von ihrem Herstellungsort in die Zilien geschickt. Darüber hinaus können periphere Membranproteine durch spezielle Transportproteine durch die Transitionszone geschleust werden. ^117.

Während Kinesin II dem Tranzport zur Spitze des Ziliums dient, wird Zytoplasmisches Dynein 2 benötigt, um Abfallstoffe oder andere für den Zellkörper bestimmte Moleküle aus der Zilie wieder in den Zellkörper zu bevördern.^118.

 
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6.6.4.2 Primäre Zilien als Sinnesorgane der Zellen

 
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6.6.4.3 Sekundäre Zilien oder Flimmerhärchen

Bildquelle: 90. Schnitt durch zwei Flimmerhärchen der Lunge eines Säugetiers. Erkennbar sind jeweils zwei Kreisförmige Strukturen in der Mitte und neun Paare an Kreisen außen herum (Bauplan 9×2+2), die Kreise sind Mikrotubuli.

Bildquelle: 88. Rasterelektronenmikroskopische Aufnahme des Epithels der Tracheen der Lunge. Dort gibt es Zellen ohne und welche mit Flimmerhärchen. Was wie größere Grasbüschel aussieht, sind Flimmerhärchen. Das dazwischen, was wie ein kurzer Rasen wirkt, sind Mikrovilli.

Bildquelle: 89. Normales Epithel der Bronchien (Innenauskleidung der Lungenäste) eines Menschen mit einer Antikörperfärbung gegen Zytokeratin 5 und 6 (CK5-6). Wie das für dieses Epithel normal ist, sind nur die unteren Zellen des Epithels braun angefärbt. Die Flimmerhärchen sind am oberen Rand der obersten Zellen erkennbar.

 
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6.6.4.3 Die Flagellen der Eukaryoten

Bildquelle: 113. Rasterelektronenmikroskopische Aufnahme von Chlamydomanas reinhardtii

Bildquelle: 114. Transmissionselektronenmikroskopisches Bild der Basalkörpers der beiden Flagellen von Chlamydomonas reinhardtii. Diese sind durch ein dunkles Band verbunden von dem angenommen wird, daß es zur Koordanisation der Bewegungen der Flagellen beiträgt.

 
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6.6.5 Teilungsspindel in der Zellteilung

Bildquelle: 91. Prophase Die Teilungsspindel beginnt sich aufzubauen	Bildquelle: 92. Prometaphase
Bildquelle: 93. Metaphase Die Teilungsspindel zieht die Chromosomen in eine Ebene zwischen den beiden Spindelpolen.	Bildquelle: 94. Metaphase Die Chromosomen sind in eine Ebene zwischen den beiden Spindelpolen angeordnet
Bildquelle: 95. Anaphase Die Chromosomen werden zu den Spindelpolen hingezogen	Bildquelle: 96. Telophase Bei der Teilung der Zelle

 
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6.6.6

 
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6.6.7 Mikrotubuli und Bewußtsein

 
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7. DNA und RNA

7.1 Nukleoside, die Bausteine von DNA und RNA und der Energiestoffwechsel

7.1.1 Die Grundstrultur der Nukleobasen, Nukleoside und Nucleotide

Bildquelle: 121.

 
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7.1.2 Guanin, Gunanosin und seine Phosphate GDP und GTP

Bildquelle: 122. Guanin

Bildquelle: 123. Guanosin

Bildquelle: 124. Guanosinmonophosphat

Bildquelle: 125. Guanosindiphosphat (GDP)

Bildquelle: 126. Guanosintriphosphat (GTP)

GTP ist eines wesentlich energiereichere Verbindung als GDP und spielt eine wesentliche rolle im Energiestoffwechsel aller bekannten Lebewesen, indem es als Zwischenspeicher für chemische Energie verwendet wird.

Eine wesentliche Funktion spielen die Nukleotide GDP und GTP auch in der Signalübertragung durch die Zellwand indem die G-Proteine, wenn sie an die G-Protein-Gekoppelten-Rezeptoren gebunden sind, durch GTP in die aktivierte Form überführt werden, die dann andere Proteine aktiviert, wie es beispiesweise das G-Protein Transducin im Auge tut.
O7.19.2.2.3.2.3 Transducin, ein G-Protin

 
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7.1.2 cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP)

Bildquelle: 124. Guanosinmonophosphat (GMP)

Bildquelle: 129. cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP)

Wenn man das ganze jetzt noch ein bißchen runder darstellt, hat man folgendes.

Bildquelle: 130. cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP)

Wenn man Guanosinmonophosphat (GMP) mit cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP) vergleicht, versteht man zwar sehr gut, warum die beiden Namen so ähnlich sind, die Guanylylcyclasen in unserem Körper stellen cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP) aber aus Guanosintriphosphat (GTP) her, indem sie zwei Phosphatgruppen abspalten.
O7.19.2.2.3.2.7 Guanylylcyclasen

 
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7.1.3 Adenin, ADP und ATP

 
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7.1.x Die Basen n der Desoxyribonikleinsäure

Bildquelle: 124. Guanosinmonophosphat

Bildquelle: 127. Desoxyguanosinmonophosphat

Bildquelle: 128.

 
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7.2 Darstellungen der DNA

Bildquelle: 18. Stäbchenmodell der DNA-Doppelhelix

Bildquelle: 19.

 
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7.3 Verdichtungsgrade der DNA

7.3.1 Histone und Nukleosomen

Bildquelle: 21. Bändermodelle der Histone. Rechts oben ist dargestellt, wie die DNA darum herumgewickelt wird, so daß ein Nukleosom entsteht.

Bildquelle: 22. Nukleosom. Kalottenmodell der Histone mit DNA. Die Histone sind in verschiedenen Farben, die DNA grau dargestellt.

 
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7.3.2 Solenoidstruktur der DNA

Bildquelle: 23.

 
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7.3.3 Chromosomenterritorien im Zellkern

Bildquelle: 40. Oben: Zellkern eines menschlichen Fibroblasten, in dem alle 24 verschiedenen Chromosomen (1 - 22, X und Y) per Fluoreszenz in situ Hybridisierung (FISH) mit einer unterschiedlichen Kombination von insgesamt 7 Fluorochromen angefärbt wurden. Gezeigt ist eine mittlere Ebene in einem deconvolvierten Bildstapel, der mit Weitfeld-Mikroskopie aufgenommen wurde. Unten: Falschfarben-Darstellung aller Chromosomenterritorien, die in dieser Fokusebene sichtbar sind, nach Computer-Klassifikation.

Bildquelle: 41.

 
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7.3.4 Chromosomendarstellung in X-Form

Bildquelle: 20.

 
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Quellen

1. Bild VB212.PNG: File:Holograph-record-de.png auf Wikimedia Commons ist die durch Benutzer:Murkano aus der deutschen Wikipedia erstellte deutsche Version von File:Holography-record.png von User:DrBob aus der Englischen Wikipedia.
   Danke das du das Bild unter den Lizenzen GNU 1.2 und CC BY-SA 3.0 freigegeben hast. Thank you very much!
   
2. siehe auch: Stichwort Holografie in Wikipedia
   
3. Gerard 't Hooft: The holographic mapping of the Standard Model onto the black hole horizon, Part I: Abelian vector field, scalar field and BEH Mechanism. In: arXiv.org, gr-qc, arXiv:gr-qc/0504120 (Submitted on 25 Apr 2005) ( Volltext)
   
4. ↑Bild VB218.PNG: File:Benzene Representations-numbers.svg von User:Vladsinger (Original) und User:Armando-Martin (Nummerierung) beide von Wikimedia Commons
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5. ↑Bild VB218.JPG: Ausschnitt aus File:Fale - Monaco - 86.jpg von Fabio Alessandro Locati (=User:Fale von Wikimedia Commons), beschnitten durch Kersti Nebelsiek
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6. ↑Bild VB21801.JPG: File:Cristal de roca Soria.jpg von User:Bergminer von Wikimedia Commons
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7. ↑Bild VB21801.PNG: File:Periodic table (German).svg von User:Dr.cueppers von Wikimedia Commons
   Vielen Dank daß Du das Bild völlig freigegeben hast! Thank you very much!
   
8. ↑Bild VB21802.JPG: File:Double slit x-ray simulation trans-long 07500 eV.jpg von User:Timm Weitkamp von Wikimedia Commons
   Vielen Dank daß Du das Bild unter CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
   
9. ↑Bild VB21803.JPG: File:PSM V13 D178 Superposition of two wave systems.jpg aus: Norman Lockyer: Water waves and sound waves. In: The Popular science monthly, Vol. VIII, Issue 9, June 1878, S.166-173
   

    

10. ↑Bild VB21804.JPG: File:Swimming Pool Interferometry.jpg und hier von M. Alexander, European Southern Observatory (ESO)
    Vielen Dank, daß Sie das Bild unter CC BY-SA 4.0 hochgeladen baben! Thank you very much!
    
11. ↑Bild VB21802.PNG: File:53 iodine (I) enhanced Bohr model.png von User:Ahazard.sciencewriter von Wikimedia Commons
    Vielen Dank daß Du das Bild unter CC BY-SA 4.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
    
12. ↑Bild VB218.GIF: File:Bohr atom animation 2.gif von User:Kurzon von Wikimedia Commons
    Vielen Dank daß Du das Bild unter CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
    
13. ↑Bild VB21801.GIF: Von Kersti Nebelsiek aus den folgenden Bildern zusammengesetzt: File:Espectro H absorción.GIF von User:Juancarcole und File:Emission spectrum-H labeled.svg von User:Adrignola, User:Merikanto von Wikimedia Commons
    Lizenz: CC BY-SA 3.0, Danke! Thank you very much!
    
14. ↑Bild VB21803.PNG: File:Atomic-orbital-clouds spd m0.png von User:Geek3 von Wikimedia Commons
    Vielen Dank daß Du das Bild unter CC BY-SA 4.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
    
15. ↑Bild VB201.PNG: File:Flageolette.svg von User:Mjchael, Danke, daß Du das Bild unter der Lizenz CC BY-SA 2.5 zur Verfügung gestellt hast. Thank you very much!
    
16. ↑Bild VB20101.JPG: File:Chladni pattern 4.jpg von User:Elmar Bergeler von Wikimedia Commons
    Vielen Dank daß Du das Bild unter CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
    
17. ↑Bild VB21804.PNG: 600 Pixel PNG-Version von: File:EisenatomLichteffekt.svg das User:Groogokk, aufbauend auf Bildern von User:Fornax und User:Halfdan (alle von Wikimedia Commons) erstellt hat.
    Vielen Dank daß Du das Bild unter CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
    
18. ↑Bild V0272.PNG: File:DNA Structure+Key+Labelled.pn NoBB.png von User:Zephyris (Richard Wheeler) von Wikimedia Commons
    Vielen Dank daß Du das Bild unter GNU 1.2, CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
    
19. ↑Bild VB21805.PNG: File:Difference DNA RNA-DE.svg von User:Sponk von Wikimedia Commons
    Vielen Dank daß Du das Bild unter GNU 1.2, CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
    

     

20. ↑Bild VB21806.PNG: File:Chromosom und DNA.png vom National Human Genome Research Institute, deutsche Übersetzung: User:San Jose von Wikimedia Commons
    Dieses Bild steht unter public domain da es Inhalte enthält, die die National Institutes of Health der USa erstellt haben.
    
21. ↑Bild VB21807.PNG: File:Nucleosome structure-2.png von Richard Wheeler (User:Zephyris), changes User:Rekymanto, beide von Wikimedia Commons
    Vielen Dank daß Du das Bild unter GNU 1.2, CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
    
22. ↑Bild VB21802.GIF: File:Nucleosome core particle 1EQZ large.gif von User:Darekk2 von Wikimedia Commons, nach den Daten von Proteinstuktuer 1EQZ, RCSB PDB aus Joel M. Harp, Leif Hanson, David E. Timmc, Gerard J. Bunicka: Asymmetries in the nucleosome core particle at 2.5 A resolution. In: Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, 2000 Dec;56(Pt 12):1513-34 PMID: 11092917 ( Volltext)
    Vielen Dank daß Sie das Bild unter CC BY-SA 3.0 hochgeladen haben! Thank you very much!
    
23. ↑Bild VB21808.PNG: Ausschnitt aus Bild V027303.PNG: File:Chromatin Structures.png von Richard Wheeler (User:Zephyris) von Wikimedia Commons
    Vielen Dank daß Du das Bild unter GNU 1.2, CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
    
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26. Brittanica-Autoren, William L. Hosch, Amy Tikkanen, Aakanksha Gaur: Stichwort: Electron diffraction ( Volltext) in BVI.6 Encyclopaedia Britannica., abgerufen 1.11.2019
    
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28. Matteo Leone, Nadia Robotti: Frédéric Joliot, Irène Curie and the early history of the positron (1932–33). In: European Journal of Physics 31 (2010) 975–987 doi:10.1088/0143-0807/31/4/027 ( Volltext)
    
29. Dieter Meschede: B143.2 Gerthsen Physik. (21. Auflage 2002) Berlin, Heidelberg: Springer Verlag ISBN 3-540-42024-X
    
    • 29.1 Auf den vorderen Umschlagseiten. Entgegen den üblichen Geflogenheiten habe ich die Zahlen so umgerechnet, daß sie alle mit dem Faktor *10^-31kg multipliziert werden, weil dann einfacher auf den ersten Blick zu sehen ist, wie groß der Unterschied zwischen den Werten ist.

     

30. Tilo Fischer, Hans-Jerg Dorn: B143.3 Physikalische Formeln und Daten. (1982) Stuttgart: Klett Schulbuchverlag GmbH, ISBN 3-12-770800-9
    
31. Georg Pfotzer: Antiproton und Antineutron. In: Physikalische Blätter, Volume 13, Issue 4, April 1957, Pages 152–164 ( Volltext)
    
32. Bild VA309.PNG: File:Paarbildung gamma p Desy Blasenkammer Rekonstruiert left.png von Ivan Baev (Benutzer:Schroedinger), GNU-Lizenz für freie Dokumentation, Version 1.2 und CC BY-SA 3.0
    
33. Frank R. N. Gurd: The use of Corey-Pauling-Koltun space-filling models in teaching. In: Biochemical Education, Volume2, Issue2, April 1974, Pages 27-29 ( Volltext)
    
34. Clinton Joseph Davisson, Lester Halbert Germer: Diffraction of Electrons by a Crystal of Nickel. In: Physical Review, Vol. 30, Iss. 6 — December 1927 ( Volltext)
    
35. George Paget Thomson, Alexander Reid: Diffraction of Cathode Rays by a Thin Film.In: Nature 119, 890 (1927) doi:10.1038/119890a0
    
36. Alexander Reid: The diffraction of cathode rays by thin celluloid films. In: Proceedings of the Royal Society of London A, 2 July 1928, Volume 119, Issue 783 ( Volltext)
    
37. Henning Sievers: Louis de Broglie und die Quantenmechanik. In: arXiv.org (1998) arXiv:physics/9807012 ( Volltext)
    
38. Stepan S. Batsanov: Van der Waals Radii of Elements. BZ300. Inorganic Materials, Vol. 37, No. 9, 2001, pp. 871–885. Translated from Neorganicheskie Materialy, Vol. 37, No. 9, 2001, pp. 1031–1046. ( Volltext)
    
39. William Lawrence Bragg: The structure of some crystals as indicated by their diffraction of X-rays. In: Proceedings of the Royal Society of London, A, 22 September 1913, Volume 89, Issue 610 ( Volltext 1, 2)
    

     

40. Bild VB21805.JPG: File:PLoSBiol3.5.Fig1bNucleus46Chromosomes.jpg, Teil von Figure 1 aus Andreas Bolzer, Gregor Kreth, Irina Solovei, Daniela Koehler, Kaan Saracoglu, Christine Fauth, Stefan Müller, Roland Eils, Christoph Cremer, Michael R. Speicher, Thomas Cremer: Three-Dimensional Maps of All Chromosomes in Human Male Fibroblast Nuclei and Prometaphase Rosettes. In: PLOS Biology, April 26, 2005, 3(5): e157. ( Volltext)
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41. Bild VB21806.JPG: File:Nuclear Architecture.pdf von Evin Wieser (User:Ewieser94) von Wikimedia Commons
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42. Somi Kim, Nam-Kyung Yu, Bong-Kiun Kaang: CTCF as a multifunctional protein in genome regulation and gene expression. In: Experimental & Molecular Medicine, volume 47, page e166(2015) ( Volltext)
    
43. Jesse R. Dixon, Siddarth Selvaraj, Feng Yue, Audrey Kim, Yan Li, Yin Shen, Ming Hu, Jun S. Liu, Bing Ren: Topological Domains in Mammalian Genomes Identified by Analysis of Chromatin Interactions. In: Nature. 2012 May 17; 485(7398): 376–380. ( Volltext)
    
44. ↑Bild VB21809.PNG: File:Aminosaeuren.png von Benutzer:MarkusZi aus der deutschen Wikipedia
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45. ↑Bild VB21810.PNG: File:AminoAcidball.svg von User:YassineMrabet von Wikimedia Commons
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46. ↑Bild VB21811.PNG: File:Tetrapeptide structural formulae v.1.png von User:Jü von Wikimedia Commons
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47. Bild VB21807.JPG: File:StrukturaSekondare.jpg von User:A.Jashari von Wikimedia Commons
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50. ↑Bild VB21814.PNG: File:Beta sheet bonding parallel-color.svg von User:Fvasconcellos von Wikimedia Commons
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53. Bild VB21809.JPG: File:Parallell-beta-pleated-sheet.jpg von Användare:Vili der schwedischen Wikipedia
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54. ↑Bild VB21816.PNG: File:Feuillets bêta.svg von Utilisateur:Pou24 ais der französischen Wikipedia
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55. ↑Bild VB21817.PNG: File:GFP structure.png von Richard Wheeler (User:Zephyris) von Wikimedia Commons
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56. Mats Ormö, Andrew B. Cubitt, Karen Kallio, Larry A. Gross, Roger Y. Tsien, S. James Remington: Crystal Structure of the Aequorea victoria Green Fluorescent Protein. In: Science, 06 Sep 1996: Vol. 273, Issue 5280, pp. 1392-1395, DOI: 10.1126/science.273.5280.1392 PMID: 8703075 ( Volltext)
    
57. ↑Bild VB21818.PNG: File:Beta schleife.svg von User:Muskid von Wikimedia Commons
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58. ↑Bild VB21819.PNG: File:1m8n Choristoneura fumiferana.png von User:WillowW aus der englischen Wikipedia
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59. ↑Bild VB21820.PNG: File:1ezg Tenebrio molitor.png von User:WillowW von Wikimedia Commons
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60. Bild VB21810.JPG: File:PDB 1ncj EBI.jpg und hier von Jawahar Swaminathan und MSD Mitarbeiter am Europäischen Institut für Bioinformatik
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61. Gregory M. Martin, Craig Yoshioka, Emily A. Rex, Jonathan F. Fay, Qing Xie, Matthew R. Whorton, James Z. Chen, Show-Ling Shyng: Cryo-EM structure of the ATP-sensitive potassium channel illuminates mechanisms of assembly and gating. In: eLife 2017;6:e24149 doi: 10.7554/eLife.24149 ( Volltext)
    
    • 61.1 Bild VB21811.JPG: File:Elife-24149-fig2-v2.jpg aus Gregory M. Martin, Craig Yoshioka, Emily A. Rex, Jonathan F. Fay, Qing Xie, Matthew R. Whorton, James Z. Chen, Show-Ling Shyng: Cryo-EM structure of the ATP-sensitive potassium channel illuminates mechanisms of assembly and gating. In: eLife 2017;6:e24149 doi: 10.7554/eLife.24149 ( Volltext)
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    • 61.2 Bild VB21812.JPG: File:Elife-24149-fig3-v2.jpg aus Gregory M. Martin, Craig Yoshioka, Emily A. Rex, Jonathan F. Fay, Qing Xie, Matthew R. Whorton, James Z. Chen, Show-Ling Shyng: Cryo-EM structure of the ATP-sensitive potassium channel illuminates mechanisms of assembly and gating. In: eLife 2017;6:e24149 doi: 10.7554/eLife.24149 ( Volltext)
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    • 61.3 Bild VB21813.JPG: File:Elife-24149-fig7-v2.jpg aus Gregory M. Martin, Craig Yoshioka, Emily A. Rex, Jonathan F. Fay, Qing Xie, Matthew R. Whorton, James Z. Chen, Show-Ling Shyng: Cryo-EM structure of the ATP-sensitive potassium channel illuminates mechanisms of assembly and gating. In: eLife 2017;6:e24149 doi: 10.7554/eLife.24149 ( Volltext)
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    • 61.4 Bild VB21814.JPG: File:Elife-24149-fig8-v2.jpg aus Gregory M. Martin, Craig Yoshioka, Emily A. Rex, Jonathan F. Fay, Qing Xie, Matthew R. Whorton, James Z. Chen, Show-Ling Shyng: Cryo-EM structure of the ATP-sensitive potassium channel illuminates mechanisms of assembly and gating. In: eLife 2017;6:e24149 doi: 10.7554/eLife.24149 ( Volltext)
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    • 61.5 Bild VB21822.PNG: Abwandlung eines Ausschnittes aus Bild VB21814.JPG, File:Elife-24149-fig8-v2.jpg aus Gregory M. Martin, Craig Yoshioka, Emily A. Rex, Jonathan F. Fay, Qing Xie, Matthew R. Whorton, James Z. Chen, Show-Ling Shyng: Cryo-EM structure of the ATP-sensitive potassium channel illuminates mechanisms of assembly and gating. In: eLife 2017;6:e24149 doi: 10.7554/eLife.24149 ( Volltext)
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    • 61.6 Bild VB21821.PNG: Ausschnitt aus Bild VB21811.JPG: File:Elife-24149-fig2-v2.jpg aus Gregory M. Martin, Craig Yoshioka, Emily A. Rex, Jonathan F. Fay, Qing Xie, Matthew R. Whorton, James Z. Chen, Show-Ling Shyng: Cryo-EM structure of the ATP-sensitive potassium channel illuminates mechanisms of assembly and gating. In: eLife 2017;6:e24149 doi: 10.7554/eLife.24149 ( Volltext)
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62. Bild VB21804.GIF: File:CrawlingCelegans.gif oder hier von Bob Goldstein
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63. Marcus Winkler: B114.8 Struktur-Funktions-Untersuchungen an ATP-empfindlichen K+-Kanälen, deren Untereinheiten und schließenden Liganden. (2009) Dissertation der Fakultät für Chemie und Pharmazie der Eberhard Karls Universität Tübingen zur Erlangung des Grades eines Doktors der Naturwissenschaften ( Volltext)
    
64. Bild VB21823.PNG: File:Glucose Insulin Release Pancreas.svg von User:Aydintay von Wikimedia Commons
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65. Masaru Emoto (aus dem Japanischen von Dr. Monika Wacker): B124.1.1 Wasserkristalle. Was das Wasser zu sagen hat. (2003) Burgrain: Koha Verlag. ISBN 3-929512-20-3
    
66. Masaru Emoto (aus dem Japanischen von Dr. Monika Wacker): B124.1.2 Die Antwort des Wassers. (2002) Burgrain: Koha Verlag. ISBN 3-929512-93-9
    
67. Masaru Emoto (aus dem Englischen von Urs Thoenen): B124.1.3 Die Botschaft des Wassers. Sensationelle Bilder von gefrorenen Wasserkristallen. Band 1.(2002) Burgrain: Koha Verlag. ISBN 3-929512-21-1
    
68. Bild VB21815.JPG: File:H2O-Tetraeder.jpg von Benutzer:Solid State der Deutschen Wikipedia
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69. Bild VB21824.PNG: File:Watermolecule.svg von Patrick-Emil Zörner (User:Paddy) und User:Sgbeer von Wikimedia Commons
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70. Bild VB21825.PNG: File:3D model hydrogen bonds in water.svg von Wikipedista:Qwerter aus der Tchechischen Wikipedia, mit Anpassungen von User:Snek01 von Wikimedia Commons
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71. Bild VB21826.PNG: File:冰晶结构.png von User:IgniX von Wikimedia Commons
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72. Bild VB21827.PNG: File:冰晶结构2.png von User:IgniX von Wikimedia Commons
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73. Bild VB21828.PNG: Schneeflockenfotos von Wilhelm Bentley, die von Kersti Nebelsiek zu einem Gesamtbild zusammengesetzt wurden
    Die Einzelbilder sind aufgrund ihres Alters Gemeinfrei, daher gebe ich das Gesamtbild ebenfalls vollständig frei
    
74. Bild VB21816.JPG: File:Snowflake macro photography 1 (cropped).jpg von User:Alexey Kljatov von Wikimedia Commons
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75. Bild VB21817.JPG: File:PDB 1jff EBI.jpg von Jawahar Swaminathan und MSD Mitarbeiter am Europäischen Institut für Bioinformatik
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76. Bild VB21829.PNG: File:Mikrotubula007 de.png von User:Qniemiec von Wikimedia Commons
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77. Bild VB20901.GIF: File:KinMT Gif.gif von User:Kaden.Rawson von Wikimedia Commons
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78. Bild VB209.GIF: File:Mechanismus der Bewegung eines Kinesinmoleküls entlang eines Mikrotubulus .gif von Konrad J. Böhm (Benutzer:Kboehm auf Wikipedia)
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79. Bild VB21819.JPG: File:FluorescentCells.jpg
    Dieses Werk ist in den Vereinigten Staaten gemeinfrei, da es von Mitarbeitern der US-amerikanischen Bundesregierung oder einem ihrer Organe in Ausübung ihrer dienstlichen Pflichten erstellt wurde
    

     

80. ↑Bild VB21830.PNG: File:Querbrückenzyklus 1.png von Benutzer:Moralapostel aus der deutschen Wikipedia
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81. ↑Bild VB21831.PNG: File:Querbrückenzyklus 2.png von Benutzer:Moralapostel aus der deutschen Wikipedia
    Vielen Dank, daß Du das Bild unter GNU 1.2, CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
    
82. ↑Bild VB21832.PNG: File:Querbrückenzyklus 3.png von Benutzer:Moralapostel aus der deutschen Wikipedia
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83. ↑Bild VB21833.PNG: File:Querbrückenzyklus 4.png von Benutzer:Moralapostel aus der deutschen Wikipedia
    Vielen Dank, daß Du das Bild unter GNU 1.2, CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
    
84. Jeffrey W. Brown, C. James McKnight: Molecular Model of the Microvillar Cytoskeleton and Organization of the Brush Border. In: PLoS One February 24, 2010, doi.org/10.1371/journal.pone.0009406 ( Volltext)
    
    • 84.1 ↑Bild VB21834.PNG: File:Microvillar citoskeleton.png aus Jeffrey W. Brown, C. James McKnight: Molecular Model of the Microvillar Cytoskeleton and Organization of the Brush Border. In: PLoS One February 24, 2010, doi.org/10.1371/journal.pone.0009406 ( Volltext)
      Vielen Dank, daß Du das Bild unter CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
      
85. ↑Bild VB21835.PNG: File:STD Depth Coded Stack Phallodin Stained Actin Filaments.png von User:Methylated603 von Wikimedia Commons
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86. ↑Bild VB21820.JPG: Ausschnitt aus File:Epithelial Tissues Brush Border in Simple Columnar Epithelium (27854453998).jpg und hier, aus der Berkshire Community College Bioscience Image Library
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87. ↑Bild VB21821.JPG: File:Microvilli.jpg und hier von Louisa Howard, Katherine Connolly - Dartmouth Electron Microscope Facility
    Public domain Dieses Werk wurde von seinem Urheber Dartmouth Electron Microscope Facility als gemeinfrei veröffentlicht. Dies gilt weltweit. Vielen Dank! Thank you very much!
    
88. ↑Bild VB21822.JPG: File:Bronchiolar epithelium 3 - SEM.jpg von seinem Urheber Charles Daghlian als gemeinfrei veröffentlicht
    Vielen Dank! Thank you very much!
    
89. ↑Bild VB21823.JPG: File:Normal bronchial epithelium - CK5-6 (5762353448).jpg oder hier von Yale Rosen (Flickr User)
    Vielen Dank, daß Sie das Bild unter CC BY-SA 2.0 hochgeladen haben! Thank you very much!
    

     

90. ↑Bild VB21824.JPG: File:Bronchiolar area cilia cross-sections 2.jpg von Louisa Howard, Michael Binder
    Dieses Werk wurde von seinem Urhebern als gemeinfrei veröffentlicht. Dies gilt weltweit. Vielen Dank! Thank you very much!
    
91. ↑Bild VB21825.JPG: File:ProphaseIF.jpg von Roy van Heesbeen (User:Royvanheesbeen) von Wikimedia Commons
    Dieses Werk wurde von seinem Urheber als gemeinfrei veröffentlicht. Dies gilt weltweit. Vielen Dank! Thank you very much!
    
92. ↑Bild VB21826.JPG: File:Prometaphase.jpg von Roy van Heesbeen (User:Royvanheesbeen) von Wikimedia Commons
    Dieses Werk wurde von seinem Urheber als gemeinfrei veröffentlicht. Dies gilt weltweit. Vielen Dank! Thank you very much!
    
93. ↑Bild VB21827.JPG: File:MetaphaseIF.jpg von Roy van Heesbeen (User:Royvanheesbeen) von Wikimedia Commons
    Dieses Werk wurde von seinem Urheber als gemeinfrei veröffentlicht. Dies gilt weltweit. Vielen Dank! Thank you very much!
    
94. ↑Bild VB21828.JPG: File:Kinetochore.jpg von User:Afunguy von Wikimedia Commons
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95. ↑Bild VB21829.JPG: File:Anaphase IF.jpg von Roy van Heesbeen (User:Royvanheesbeen) von Wikimedia Commons
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96. ↑Bild VB21827.JPG: File:TelophaseIF.jpg von Roy van Heesbeen (User:Royvanheesbeen) von Wikimedia Commons
    Dieses Werk wurde von seinem Urheber als gemeinfrei veröffentlicht. Dies gilt weltweit. Vielen Dank! Thank you very much!
    
97. ↑Bild VB21831.JPG: File:Electronic microscopy picture of a muscle.jpg von User:Giolicc von Wikimedia Commons
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98. ↑Bild VB21832.JPG: File:Muskel quergestreift.JPG von User:Rollroboter von Wikimedia Commons
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99. ↑Bild VB21837.PNG: File:Sarcomere diagram2.svg, Original von David Richfield (User:Slashme), Beschriftung: User:Marek Mazurkiewicz, beide von Wikimedia Commons
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100. Edward C. Eckels, Shubhasis Haldar, Rafael Tapia-Rojo, Jaime Andrés Rivas-Pardo, Julio M. Fernández: The Mechanical Power of Titin Folding. In: Cell Reports, Volume 27, Issue 6, 7 May 2019, Pages 1836-1847.e4 ( Volltext 1, 2)
     
101. ↑Bild VB21838.PNG: File:018-Myosin-1b7t.tiff aus: David Goodsell: Myosin. Molecular motors fueled by ATP power the contraction of muscles ( Volltext)
     Vielen Dank, daß Sie das Bild unter CC BY-SA 4.0 hochgeladen haben! Thank you very much!
     
102. David Giganti, Kevin Yan, Carmen L. Badilla, Julio M. Fernández, Jorge Alegre-Cebollada: Disulfide isomerization reactions in titin immunoglobulin domains enable a mode of protein elasticity. In: Nature Communications, volume 9, Article number: 185 (2018) ( Volltext)
     
     • 102.1 ↑Bild VB21833.JPG: File:Titin IG Domains.jpg aus: David Giganti, Kevin Yan, Carmen L. Badilla, Julio M. Fernández, Jorge Alegre-Cebollada: Disulfide isomerization reactions in titin immunoglobulin domains enable a mode of protein elasticity. In: Nature Communications, volume 9, Article number: 185 (2018) ( Volltext)
       Vielen Dank, daß Du das Bild unter CC BY-SA 4.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
       
103. Olga Mayans, Jochen Wuerges, Santiago Canela, Mathias Gautel, Matthias Wilmanns: Structural Evidence for a Possible Role of Reversible Disulphide Bridge Formation in the Elasticity of the Muscle Protein Titin. In: Structure, Volume 9, ISSUE 4, P331-340, April 01, 2001 ( Volltext)
     
104. ↑Bild VB21834.JPG: File:PDB 1g1c EBI.jpg von Jawahar Swaminathan und MSD Mitarbeiter am Europäischen Institut für Bioinformatik, Proteinstruktur nach PDBe › 1g1c
     Diese Bild- oder Mediendatei wurde von ihrem Urheber zur uneingeschränkten Nutzung freigegeben. Das Bild ist damit gemeinfrei („public domain“). Dies gilt weltweit. Vielen Dank! Thank you very much!
     
105. Cristina Machadoa, Deborah J. Andrew: D-Titin. A Giant Protein with Dual Roles in Chromosomes and Muscles. In: Journal of Cell Biology (JCB), 2000 Oct 30; 151(3): 639–652. ( doi: 10.1083/jcb.151.3.639, Volltext)
     
106. Cristina Machadoa, Claudio E. Sunkel, Deborah J. Andrew: Human Autoantibodies Reveal Titin as a Chromosomal Protein. In: Journal of Cell Biology (JCB), 20. April 1998, 141 (2): 321, DOI: 10.1083/jcb.141.2.321 ( Volltext)
     
107. ↑Bild VB21835.JPG: File:Skeletal striated muscle.jpg von User:Nephron von Wikimedia Commons
     Vielen Dank, daß Du das Bild unter GNU 1.2, CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
     
108. Kiisa C. Nishikawa, Jenna A. Monroy, Theodore E. Uyeno, Sang Hoon Yeo, Dinesh K. Pai, Stan L. Lindstedt: Is titin a ‘winding filament’? A new twist on muscle contraction. In: Proceedings of the Royal Society of London, B 2012 Mar 7; 279(1730): 981–990. ( Volltext)
     
109. Natalya Yutin, Maxim Y. Wolf, Yuri I. Wolf, Eugene V. Koonin: The origins of phagocytosis and eukaryogenesis. BZ329. Biology direct, 2009; 4: 9. Published online 2009 Feb 26. doi: 10.1186/1745-6150-4-9 ( Volltext)

      

110. Hemant Khanna: Photoreceptor Sensory Cilium: Traversing the Ciliary Gate. In: Cells 2015, 4(4), 674-686; ( Volltext)
     
111. Hyuk Wan Ko: The primary cilium as a multiple cellular signaling scaffold in development and disease. In: BMB Reports, Volume 45 Issue 8 / Pages.427-432 / 2012 / 1976-670X(eISSN) ( Volltext)
     
112. Thierry Mora, Howard Yu, Yoshiyuki Sowa, Ned S. Wingreen: Steps in the Bacterial Flagellar Motor. In: PLOS Computational Biology, 5(10) 2009 ( Volltext)
     
113. ↑Bild VB21836.JPG: File:Chlamydomonas2-1.jpg von Wikimedia Commons
     Dieses Werk wurde von seinem Urheber Dartmouth Electron Microscope Facility, Dartmouth College als gemeinfrei veröffentlicht. Vielen Dank! Thank you very much!
     
114. ↑Bild VB21837.JPG: File:Chlamydomonas TEM 08.jpg von Wikimedia Commons
     Dieses Werk wurde von seinem Urheber Dartmouth Electron Microscope Facility, Dartmouth College als gemeinfrei veröffentlicht. Vielen Dank! Thank you very much!
     
115. Nathalie Falk, Marlene Lösl, Nadja Schröder, Andreas Gießl: Specialized Cilia in Mammalian Sensory Systems. In: Cells 2015, 4(3), 500-519; ( Volltext)
     
116. Katarzyna Szymanska, Colin A. Johnson: The transition zone: an essential functional compartment of cilia. In: Cilia, volume 1, Article number: 10 (2012) ( Volltext)
     
     • 116.1 ↑Bild VB21839.PNG: Übersetzter Ausschnitt aus Figure 1 aus Katarzyna Szymanska, Colin A. Johnson: The transition zone: an essential functional compartment of cilia. In: Cilia, volume 1, Article number: 10 (2012) ( Volltext)
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117. Francesc R. Garcia-Gonzalo, Jeremy F. Reiter: Open Sesame: How Transition Fibers and the Transition Zone Control Ciliary Composition. In: Cold Spring Harbor perspectives in biology 2017 Feb; 9(2): a028134. doi: 10.1101/cshperspect.a028134 ( Volltext)
     
118. Huihui Yang, Kaiyao Huang: Dissecting the Vesicular Trafficking Function of IFT Subunits. In: Frontiers in Cell and Developmental Biology, January 2020, Volume 7, Article 352 ( Volltext)
     
119. ↑Bild VB21840.PNG: File:GPCR structure and receptor.svg von User:Fred the Oyster von Wikimedia Commons
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120. Peter Werner Hildebrand, Robert Preissner, Cornelius Frömmel: Structural features of transmembrane helices. In: FEBS Letters, Volume 559, Issues 1–3, 13 February 2004, Pages 145-151 ( Volltext)
     
121. ↑Bild VB21841.PNG: File:Nucleotide nucleoside general.svg von User:Yikrazuul von Wikimedia Commons
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122. ↑Bild VB21842.PNG: File:Guanin.svg von User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
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123. ↑Bild VB21842.PNG: File:Guanosin.svg von User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
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124. ↑Bild VB21844.PNG: File:Guanosinmonophosphat protoniert.svg von User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
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125. ↑Bild VB21845.PNG: File:Guanosindiphosphat protoniert.svg von User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
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126. ↑Bild VB21846.PNG: File:Guanosintriphosphat protoniert.svg von User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
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127. ↑Bild VB21847.PNG: File:Desoxyguanosinmonophosphat protoniert.svg von User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
     Diese Datei ist gemeinfrei („public domain“), weil sie nur Allgemeingut enthält und die nötige Schöpfungshöhe nicht erreicht.
     
128. ↑Bild VB21848.PNG": File:Chemische Struktur der DNA.svg von Madeleine Price Ball (User:Madprime) Text: Matt (User:Matthias M.), beide von Wikimedia Commons
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129. ↑Bild VB21849.PNG: File:CGMP.svg von User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
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130. ↑Bild VB21850.PNG: File:CGMP.png von David Iberri (User:Diberri aus der englischen Wikipedia)
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131. A. Keith Dunker, David J. Zaleske: Stereochemical considerations for constructing alpha-helical protein bundles with particular application to membrane proteins. In: The Biochemical journal, 1977 Apr 1; 163(1): 45–57. doi: 10.1042/bj1630045, PMID: 869919 ( Volltext)
     
132. ↑Bild O00071910.PNG: Abwandung von Figure 1. aus Joseph T. Ortega, Beata Jastrzebska: The Retinoid and Non-Retinoid Ligands of the Rod Visual G Protein-Coupled Receptor. In: International Journal of Molecular Sciences 2019, 20, 6218; doi:10.3390/ijms20246218 ( Volltext 1, 2), umgedreht, neu beschriftet und Membran eingezeichnet durch Kersti Nebelsiek
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133. Doug Marman: The Lenses of Perception Interpretation of Quantum Mechanics. In: Integral Review, August 2018, Vol. 14, No. 1 ( Volltext)
     
134. ↑Bild VB22620.PNG: File:LSD-3D-vdW.png von User:Benjah-bmm27 von Wikimedia Commons
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135. ↑Bild VB21838.JPG: Ausschnitt aus File:Choristoneura fumiferana.jpg ( oder hier) vom USDA Forest Service - Northeastern Area Archive, USDA Forest Service, United States
     CC BY 3.0 Vielen Dank! Thank you very much!
     
136. ↑Bild VB21839.JPG: File:Choristoneura fumiferana eggs.jpg ( oder hier) vom USDA Forest Service - Northeastern Area , USDA Forest Service, Bugwood.org
     CC BY 3.0 Vielen Dank! Thank you very much!
     
137. ↑Bild VB21840.JPG: File:Choristoneura fumiferana larva.jpg ( oder hier) von Jerald E. Dewey, USDA Forest Service, Bugwood.org
     CC BY 3.0 Vielen Dank! Thank you very much!
     
138. Michael J. Kuiper, Craig J. Morton, Sneha E. Abraham, Angus Gray-Weale: The biological function of an insect antifreeze protein simulated by molecular dynamics. In: eLife 4:e05142. May 7, 2015 ( Volltext)
     

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